La maladie d'Alzheimer est l'une des principales causes de démence chez les personnes âgées ; elle se manifeste par la perte des fonctions mentales dont la mémoire. Cette pathologie du cerveau comme d'autres maladies qui entraînent chez un grand nombre de personnes âgées une démence très sévère touchent actuellement plus de 25 millions de personnes dans le monde et plus de 800.000 en France. Elles sont répertoriées comme des maladies dont la prise en charge compte parmi les plus coûteuses pour les sociétés des pays développés.
La protéine Tau est l'un des acteurs majeurs de nombreuses démences que l'on appelle Tauopathies. Naturellement présente dans le système nerveux central, Tau joue un rôle important dans le bon fonctionnement des neurones. Sous sa forme anormale, hyperphosphorylée, la protéine Tau perturbe le fonctionnement des cellules neuronales, favorisant le développement de la maladie d'Alzheimer mais aussi de plusieurs autres formes de maladies neurodégénératives.
L'équipe de recherche d'Etienne-Emile Baulieu, en collaboration avec Michel Goedert -à l'origine de la caractérisation en 1988 de la protéine Tau dans la maladie d'Alzheimer-, viennent d'identifier une interaction entre la protéine Tau dysfonctionnelle, et une autre protéine, la FKBP52.
Grâce à des outils biochimiques et de biologie moléculaire, les chercheurs ont établi qu'il existait une liaison physique spécifique entre ces deux protéines présentes dans le cerveau. Ils ont démontré in vitro que la protéine FKBP52 supprimait l'activité de la protéine Tau, et donc empêchait son rôle dans l'assemblage des microtubules, dont on connaît le rôle dans le transport des molécules nutritives et informatives dans la cellule. Les chercheurs observent en effet qu'une forte expression de FKBP52 empêche l'accumulation de protéine Tau dans les cellules nerveuses.
Ces travaux s'inscrivent dans le prolongement des recherches que M. Baulieu mène depuis de nombreuses années sur les stéroïdes du système nerveux ("neurostéroïdes") qui l'ont conduit à s'intéresser à leurs mécanismes d'action et au vieillissement du cerveau. C'est d'ailleurs dans ce cadre que son équipe avait mis en évidence, en 1992, la protéine FKBP52 sans pour autant en élucider la fonction.
« Cette nouvelle activité "anti-Tau" de FKBP52 nécessite de réexaminer les fonctions de cette protéine, initialement identifiée comme modulateur de récepteur d'hormones stéroïdiennes », écrivent les auteurs. « L'interaction décrite dans cet article mérite d'être rapidement étudiée plus en détails » concluent-ils.
Aujourd'hui, plusieurs collaborations nationales et internationales vont être menées afin de valider les pistes thérapeutiques et diagnostiques pour la maladie d'Alzheimer. Ces travaux de recherche seront soutenus financièrement par la Fondation Vivre longtemps et l'Institut Baulieu.
La protéine Tau est l'un des acteurs majeurs de nombreuses démences que l'on appelle Tauopathies. Naturellement présente dans le système nerveux central, Tau joue un rôle important dans le bon fonctionnement des neurones. Sous sa forme anormale, hyperphosphorylée, la protéine Tau perturbe le fonctionnement des cellules neuronales, favorisant le développement de la maladie d'Alzheimer mais aussi de plusieurs autres formes de maladies neurodégénératives.
L'équipe de recherche d'Etienne-Emile Baulieu, en collaboration avec Michel Goedert -à l'origine de la caractérisation en 1988 de la protéine Tau dans la maladie d'Alzheimer-, viennent d'identifier une interaction entre la protéine Tau dysfonctionnelle, et une autre protéine, la FKBP52.
Grâce à des outils biochimiques et de biologie moléculaire, les chercheurs ont établi qu'il existait une liaison physique spécifique entre ces deux protéines présentes dans le cerveau. Ils ont démontré in vitro que la protéine FKBP52 supprimait l'activité de la protéine Tau, et donc empêchait son rôle dans l'assemblage des microtubules, dont on connaît le rôle dans le transport des molécules nutritives et informatives dans la cellule. Les chercheurs observent en effet qu'une forte expression de FKBP52 empêche l'accumulation de protéine Tau dans les cellules nerveuses.
Ces travaux s'inscrivent dans le prolongement des recherches que M. Baulieu mène depuis de nombreuses années sur les stéroïdes du système nerveux ("neurostéroïdes") qui l'ont conduit à s'intéresser à leurs mécanismes d'action et au vieillissement du cerveau. C'est d'ailleurs dans ce cadre que son équipe avait mis en évidence, en 1992, la protéine FKBP52 sans pour autant en élucider la fonction.
« Cette nouvelle activité "anti-Tau" de FKBP52 nécessite de réexaminer les fonctions de cette protéine, initialement identifiée comme modulateur de récepteur d'hormones stéroïdiennes », écrivent les auteurs. « L'interaction décrite dans cet article mérite d'être rapidement étudiée plus en détails » concluent-ils.
Aujourd'hui, plusieurs collaborations nationales et internationales vont être menées afin de valider les pistes thérapeutiques et diagnostiques pour la maladie d'Alzheimer. Ces travaux de recherche seront soutenus financièrement par la Fondation Vivre longtemps et l'Institut Baulieu.
